Biographie

J’ai commencé à m’intéresser à la biologie en lisant des manuels de vulgarisation scientifique sur l’évolution et la génétique rédigés par divers auteurs pendant mes premières années de Baccalauréat, j’ai alors décidé de me spécialiser en génie chimique. Au cours de mes quatre années d’études de premier cycle à l’Institut indien de technologie de Bombay, j’ai eu l’occasion de travailler sur divers projets de calcul et de modélisation sur: le quorum sensing, l’ubiquitination dans les bactéries pathogènes et sur le problème du repliement des protéines en utilisant le modèle hydrophobique-polaire. J’ai eu l’occasion de faire un stage dans le laboratoire du Pr Christian Landry à l’été 2019, où j’ai pu travailler sur mon premier projet expérimental, qui consistait à étudier les effets des mutations sur les interactions protéine-protéine à l’aide d’une analyse mutationnelle approfondie et de CRISPR. Cette expérience m’a motivé à poursuivre des recherches en évolution moléculaire, et j’ai décidé de retourner au laboratoire Landry pour ma maîtrise. En raison de la pandémie, j’ai passé les six derniers mois de mon Baccalauréat à développer des modèles épidémiologiques complets pour faciliter les décisions politiques en matière de santé publique. J’ai terminé mon diplôme de premier cycle en août 2020 et j’ai continué à travailler sur l’étude des coûts socio-économiques de la pandémie. Enfin, en mai 2021, j’ai commencé ma maîtrise en biochimie à l’Université Laval dans le laboratoire Landry. Je suis passé au programme de doctorat en 2022 et j’ai travaillé sur l’évolution des voies de signalisation médiées par des domaines chez S. cerevisiae.

Intérêts

Je m’intéresse de manière générale à l’étude de l’évolution des interfaces de liaison des interactions protéine-protéine, dans les familles de protéines paralogues et orthologues d’une espèce à l’autre. Pour mon projet de maîtrise, j’ai utilisé divers outils et analyses bioinformatiques pour identifier les caractéristiques de séquences clés et les motifs de liaison dans les séquences de protéines. Ceci a pour but de comprendre les limites dans lesquelles les profils de spécificité de liaison des interactions domaine-peptide sont conservés dans les orthologues et les paralogues.